1.1 酶：酶是由活細胞分泌的具有催化活性的生物大分子，絕大多數的酶是蛋白質，少數rna分子具有催化活性，稱為核酶。
核酶核酶：是由細胞產生的具有催化活性的小分子rna，它的主要酶學活性是序列特異性切割rna分子。
脫氧核酶：是一類利用體外分子進化技術獲得的具有催化功能的dna並具有高效催化活性和結構識別能力，儘管目前自然界沒有發現它們的存在，但脫氧核酶的發現使人類對於酶的認識又產生了一次重大飛躍。
絕大多數酶是蛋白質
酶的相對分子量範圍在12000到100多萬之間，根據多肽鏈的組成可以分為單體酶、寡聚酶和多酶複合物。
酶的催化活性依賴於蛋白質的天然構象的完整性，如果酶變性或解離，通常會失去活性。酶可以通過酶原的啟用、酶的變構等作用進行酶促調控。
從化學組成看，酶可以分為單純酶和結合酶。
酶作為催化劑的一般特徵
只能催化熱力學上允許進行的化學反應
在反應中本身不消耗，極少量即可大大加速化學反應
可縮短反應到達平衡的時間，不能改變反應的平衡點
酶通過降低反應的活化能加快化學反應速度
酶作為生物催化劑的特點
酶催化具有高效性
酶催化具有高度專一性（見圖1）
酶是由活細胞分泌的生物大分子，催化的反應條件溫和，能引起蛋白質變性的因素能引起酶失活
酶反應可調控
圖1 酶催化的基團專一性
根據反應型別分
根據酶發揮作用的位置分類
胞內酶：由細胞產生在細胞內發生作用，一般在細胞內與顆粒相結合並有一定的分布，如蛋白質合成酶分布在內質網的核醣體上。
胞外酶：由活細胞產生分泌至胞外發揮作用，一般胞外酶主要是水解酶類
根據多肽鏈組成劃分
單體酶：只有一條肽鏈組成，相對分子量為13kd-35kd,屬於這一類酶的為數不多，而且全部為水解酶。
寡聚酶：由幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶，相對分子量為35kd～幾百萬。已知的寡聚酶大多為糖代謝酶。
多酶複合物：幾個酶嵌合而成的複合物稱為多酶複合物，一般由2－6個功能相關的酶組成，其分子量都在幾百萬以上，例如丙酮酸脫氫酶複合物和脂肪酸合成酶複合物
3.2 酶的命名
酶學委員會的命名
乳酸脫氫酶：ec 1. 1. 1. 27
表示第一大類，即氧化還原酶
表示第一亞類，即氧化基團為choh
表示第一亞亞類，氫受體為nad+
表示乳酸脫氫酶在次亞亞類中的順序
系統命名與慣用名
系統命名：底物名稱+反應型別
如：草酸氧化酶的系統名草酸：氧氧化酶
慣用名：通常依據作用底物劑反應型別命名，但不要求精確
如：乳酸脫氫酶；蛋白酶
酶活力：就是酶加速其化學反應速度的能力，因此測定酶的活力本質上就是測定酶促反應速度。酶促反應速度越大，酶的活力就越強；反之，反應速度越小，酶活力就越弱。
酶反應速度：可以用單位時間內底物的消耗量或單位時間內產物的生成量來表示。一般測量反應初速度。
2.1 酶一級結構中氨基酸亞基的功能分類
氨基酸殘基的分類： 接觸亞基負責底物的結合與催化； 輔助亞基起協助作用； 結構亞基維持酶的構象； 非貢獻亞基的替換對活性無影響，但對酶的免疫、運輸、調控與壽命等有作用。
前二者構成活性中心，前三者稱為酶的必需基團，這些基團若經化學修飾使其改變，則酶的活性散失，常見的必需基團有ser的羥基，his的咪唑基、cys的巰基以及asp和glu的側鏈羧基等。
2.2 酶的活性中心
活性中心，它是酶分子的一小部分，是酶分子中與底物結合並催化反應的場所。活性中心是有酶分子中少數幾個氨基酸殘基構成的，它們在一級結構上可能相距很遠，甚至位於不同的肽鏈上，由於肽鏈的盤曲摺疊而互相接近，構成乙個特定的活性結構。因此活性中心不是乙個點或麵，而是乙個小的疏水性的空間區域。
活性中心可分為結合基團（負責識別特定的底物並與之結合。它們決定了酶的底物專一性）以及催化基團（起催化作用的，底物的敏感鍵在此被切斷或形成新鍵，並生成產物），二者的分別並不是絕對的，有些基團既有底物結合功能又有催化功能。
有些酶在細胞內剛剛合成或分泌時，尚不具有催化活性，這些無活性的酶的前體稱為酶原。酶原通過啟用才能轉化為有活性的酶。酶原的啟用是通過改變酶分子的共價結構來控制酶活性的一種機制，通過肽鏈的剪下，改變蛋白的構象，從而形成或暴露酶的活性中心，使酶原在必要時被活化成為有活性的酶，發揮其功能。
酶主要通過降低反應的活化能來提高反應速率，其原理如下：
與底物形成es複合物是酶促反應的關鍵
酶與底物之間的非共價鍵相互作用的能量（結合能）是酶用來降低反應活化能的主要**
鄰近和定向效應提高反應分子的有效濃度
誘導契合造成底物形變，有利於新鍵的合成
特異性基團的多元催化：酸鹼、共價、金屬離子催化
疏水的微環境的影響
公尺氏常數的意義：
km值表示的是反應速度為最大速度一半時的底物濃度，公尺氏常數的單位是濃度單位，一般用mol/l表示。
km是酶的特徵性物理常數，乙個酶在一定條件下，對某一底物的km值為一定值，故通過測定km值可以鑑別酶。
km可以表示酶與底物的親和力，km值大表是親和力小。
同乙個酶對不同的底物具有不同的km值，km值最小的為最適底物。
1、 競爭性抑制劑的影響
2、非競爭性抑制劑
別構調節：不同的調節劑與調節酶結合後提高或抑制酶的活性，別構調節在代謝途徑中起持續微調的作用。
共價調節：可逆的共價修飾或不可逆的共價剪下（如酶原的啟用），可以使酶促反應發生有和無的變化。
一、別構啟用酶
別構效應：很多寡聚酶，當它們的亞基上的配體結合部位與配體非共價鍵結合時，構象將發生變化，並影響同一酶分子的其它亞基上的未被結合的活性部位的親和力，這一現象稱為酶的別構效應。
別構酶：具有別構效應的酶稱為別構酶。如：天冬氨酸轉氨甲醯酶
二、共價修飾酶
三、同工酶
同工酶：催化相同的化學反應，但存在多種四級締合形式，並在物理。化學和免疫學等方面有所差異的一組酶。
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