第一章蛋白質的結構和功能
1、名詞解釋
肽單元、
一、二、
三、四級結構
2、蛋白質的基本組成單位是什麼？有多少種？按側鏈的結構和功能不同，可分為幾類？各包括哪些氨基酸？
3、蛋白質的二級結構有幾種？各有何特徵，由什麼化學鍵維持？
4、什麼是蛋白質變性？變性因素有哪些？變性本質是什麼？變形後有什麼改變？
5、何為蛋白質的等電點？當ph>pi時，蛋白質帶何種電荷？當ph6、蛋白質分離純化有幾種方法？根據是什麼？
7、維持蛋白質
三、四級結構的化學鍵有哪些？哪種最重要？
第二章核酸的結構與功能
1、概念（1）核酸的一級結構
（3）dna分子變性
（4）核酸分子雜交
2、鹼基與核醣、核醣與磷酸及核苷酸之間各以何種鍵連線？
3、b型dna 雙螺旋結構要點。
5、真核生物mrna的結構特點。
6、trna
一、二、**結構各有哪些特點？
7、試述rna的種類及其主要功能。
第三章糖
1、單醣的構型
2、單醣聚合反應的化學鍵名稱？
3、常見的均多醣是哪四種？
第四章脂類生物膜
1、生物膜由哪些脂類化合物組成？它們共同的理化性質是什麼？
2、在動植物組織中，脂肪酸在組成和結構上有何特點？
3、甘油磷酸酯類化合物在分子組成與結構上有何特點？在水中能形成怎樣的結構？為什麼？
4、何謂生物膜？在結構上有何特點？
5、生物膜流動鑲嵌模型的主要論點是什麼？
6、生物膜有何重要的生理功能？
第五章酶
名詞解釋
酶活性中心 km 酶原與酶原啟用
酶的特異性同工酶全酶
酶的必需基團
1、酶與催化劑相比有何異同？
2、酶特異性的種類
3、km的生理意義
4、酶的抑制作用有幾種，各有何特點？
5、金屬離子作為酶的輔助因子的作用有哪些？
6、什麼是酶的別構調節？有何特點？
7、何謂酶的共價修飾？有何特點？
第六章維生素和輔酶
1、維生素的概念與分類
2、維生素與輔酶的關係
3、了解常見的維生素缺乏症
第七章糖代謝
名詞解釋
糖酵解、 三羧酸迴圈、磷酸戊糖途徑、 醣異生作用、糖原的合成作用、糖原異生
問答題1.掌握糖酵解過程的能量計算。
2.三羧酸酸迴圈能量計算及其生物學意義。
3. 澱粉是通過什麼途徑可以一步一步降解為co2和水，及其反應部位。
4. 磷酸戊糖途徑的生物學意義。
5. 糖原的合成過程。
8生物氧化
生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸鏈磷氧比（p/o） 蘋果酸-天門冬氨酸穿梭 α-磷酸甘油穿梭
1、物質在體內氧化和體外氧化有哪些異同點？
2、寫出nadh呼吸鏈和琥珀酸呼吸鏈的順序。
3、一對氫經nadh呼吸鏈氧化能生成多少atp？
一對氫經琥珀酸呼吸鏈氧化能生成多少atp？
4、影響氧化磷酸化的抑制劑有哪幾種？
5、體內生成atp的方式有幾種？
6、氰化物和一氧化碳為什麼能引起窒息死亡？原理何在？
7、寫出nadh呼吸鏈氧化磷酸化的偶聯部位。
9: 脂代謝
名詞解釋：
脂肪動員、脂肪酸的β氧化、酮體
問答題：
1、脂肪動員產物的去向？
2、脂肪酸β氧化的部位、步驟、能量計算（例軟脂酸、硬脂酸）？
3、軟脂酸的合成部位及合成過程？
4、脂肪酸合成與β氧化的區別？
10蛋白質的酶促降解及氨基酸的代謝
氮平衡、必需氨基酸、半必需氨基酸、氨中毒、生醣氨基酸、生酮氨基酸、生醣兼生酮氨基酸
思考題：
1. 胃腸道中的蛋白質如何降解的？
2. 體內氨基酸主要的脫氨基方式是什麼？反應機理是什麼？
3. 體內尿素生成的途徑是什麼？尿素中各個基團的直接**為什麼？消耗能量情況？
4. α-酮酸的代謝途徑有哪些？
5、各中生物體分別以何種形式排氨。
第一單元
1、名詞解釋
肽單元：參與組成肽鍵的6個原子（-cα-co-nh-c α- ）位於同一平面，又叫醯胺平面或肽鍵平面。它是蛋白質構象的基本結構單位。
一級結構：多肽鏈中氨基酸的排列順序。
二級結構：蛋白質分子中某一段肽鏈的區域性空間結構，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，並不涉及氨基酸殘基側鏈的構象 。
**結構：整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。
四級結構：蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。
2、蛋白質的基本組成單位是什麼？有多少種？按側鏈的結構和功能不同，可分為幾類？各包括哪些氨基酸？
氨基酸。有300多種。按側鏈基團的性質可分為：
非極性疏水性氨基酸（gly、 ala、 val、leu、ile、phe、 pro）極***氨基酸（ser、thr、tyr、trp、cys、met、asn、gln）酸性氨基酸（asp、glu）鹼性氨基酸（his、lys、arg ）；按功能可分為：生蛋白氨基酸、非生蛋白氨基酸、修飾氨基酸。
3、蛋白質的二級結構有幾種？各有何特徵，由什麼化學鍵維持？
六種：-螺旋 ( -helix ) -摺疊 ( -pleated sheet ) -轉角 ( -turn ) 無規捲曲 ( random coil )模體（motif）分子伴侶（chaperon）。
-螺旋：①多肽鏈主鏈圍繞中心軸形成右手螺旋，側鏈伸向螺旋外側。
②每圈螺旋含3.6個氨基酸，螺距為0.54nm。
③每個肽鍵的亞氨氫和第四個肽鍵的羰基氧形成的氫鍵保持螺旋穩定。氫鍵與螺旋長軸基本平行。
-摺疊：①多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間摺疊成鋸齒狀結構，側鏈位於鋸齒結構的上下方。
②兩段以上的β -摺疊結構平行排列 ，兩鏈間可順向平行，也可反向平行 。
③兩鏈間的肽鍵之間形成氫鍵，以穩固β -摺疊結構。氫鍵與主鏈長軸垂直。
β-摺疊形成條件：要求氨基酸側鏈較小。
-轉角：① 肽鏈內形成180回折。
②含4個氨基酸殘基，第乙個氨基酸殘基與第四個形成氫鍵。
③ 第二個氨基酸殘基常為pro。
無規捲曲：沒有確定規律性的肽鏈結構。
模體：蛋白質分子中，二個或三個具有二級結構的肽段，在空間上相互接近，形成乙個具有特殊功能的空間構象，被稱為模體(motif)。（又稱超二級結構、模序）
形式螺旋-轉角-螺旋
分子伴侶：幫助新生多肽鏈正確摺疊的一類蛋白質。
作用：1、可逆地與未摺疊肽段的疏水部分結合，防止錯誤摺疊。
2、與錯誤摺疊的肽段結合，誘導其正確摺疊。
3、對蛋白質分子中二硫鍵的正確形成起重要作用。
4、什麼是蛋白質變性？變性因素有哪些？變性本質是什麼？變形後有什麼改變？
蛋白質的變性(denaturation)：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質分子的特定空間構象被破壞，從而導致其理化性質改變和生物活性的喪失。
造成變性的因素：物理因素：加熱、加壓、超聲波、紫外線、
化學因素：乙醇等有機溶劑、強酸、強鹼、β-巰基乙醇、重金屬離子及生物鹼試劑等 。
變性的本質：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質的一級結構。
蛋白質變性後的性質改變：
溶解度降低、粘度增加、結晶能力消失、生物活性喪失及易受蛋白酶水解。
5、何為蛋白質的等電點？當ph>pi時，蛋白質帶何種電荷？當ph當蛋白質溶液處於某一ph時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，淨電荷為零，此時溶液的ph稱為蛋白質的等電點。
ph>pi 帶負電荷；ph6、蛋白質分離純化有幾種方法？根據是什麼？
五種。（一）透析及超濾法：透析(dialysis)：
利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。將蛋白溶液裝入用半透膜製成的透析袋中，可將蛋白質溶液中的小分子化合物除去，這種方法叫透析。
超濾法：應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，達到濃縮蛋白質溶液的目的。
（二）丙酮沉澱、鹽析：使用丙酮沉澱時，必須在0～4℃低溫下進行，丙酮用量一般10倍於蛋白質溶液體積。蛋白質被丙酮沉澱後，應立即分離。除了丙酮以外，也可用乙醇沉澱。
鹽析(salt precipitation)是將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液，使蛋白質表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導致蛋白質沉澱。
（三）電泳蛋白質在高於或低於其pi的溶液中為帶電的顆粒，在電場中能向正極或負極移動。這種通過蛋白質在電場中泳動而達到分離各種蛋白質的技術, 稱為電泳(elctrophoresis) 。
由於不同的蛋白質帶電多少、分子量大小及分子形狀不同，因此在電場中泳動的速度就不同，從而可將蛋白質分離開來。
（四）層析待分離蛋白質溶液（流動相）經過乙個固態物質（固定相）時，根據溶液中待分離的蛋白質顆粒大小、電荷多少及親和力等，使待分離的蛋白質組分在兩相中反覆分配，並以不同速度流經固定相而達到分離蛋白質的目的 。
（五）超速離心： 超速離心法(ultracentrifugation) 不同蛋白質的密度與形態各不相同，在離心力場中沉降的速度也不同，從而將其分離。
7、維持蛋白質
三、四級結構的化學鍵有哪些？哪種最重要？
**結構： 非共價鍵：
疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 van der waals力等。
共價鍵： 二硫鍵
四級結構：非共價鍵
亞基之間的結合力主要是疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范德華力
第二單元
1、概念（1）核酸的一級結構：核酸中核苷酸的排列順序。
由於核苷酸間的差異主要是鹼基不同，所以也稱為鹼基序列。
（2）解鏈溫度（tm）：紫外光吸收值達到最大值的50%時的溫度稱為dna的解鏈溫度，又稱融解溫度(melting temperature, tm)。其大小與g+c含量成正比。
（3）dna分子變性：在某些理化因素作用下，dna雙鏈解開成兩條單鏈的過程。
（4）核酸分子雜交：熱變性的dna在復性過程中，具有鹼基序列部分互補的不同的dna之間或dna與rna之間形成雜化雙鏈的現象。
生物化學基礎課後題總結,比較全哈
第一單元 1 名詞解釋 肽單元 參與組成肽鍵的6個原子 c co nh c 位於同一平面，又叫醯胺平面或肽鍵平面。它是蛋白質構象的基本結構單位。一級結構 多肽鏈中氨基酸的排列順序。二級結構 蛋白質分子中某一段肽鏈的區域性空間結構，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，並不涉及氨基酸殘基側鏈的構象 結...
生物化學有題
生物化學基礎 題 蛋白質由什麼組成？蛋白質是由 氨基酸按一定的序列通過醯胺鍵縮合而成，存在於所有生物體中，是生物體內重要的生物分子。蛋白質是生命的物質基礎，生命是蛋白質的存在方式。題 天然氨基酸通過什麼連線而成的生物大分子？天然氨基酸通過肽鍵連線而成的生物大分子。題 凱氏定氮 計算題 優點 對原料無...
基礎生物化學心得
生物化學是研究生物的化學組成和生命過程中各種化學變化的科學，是研究生命的化學本質的科學。也是研究生命現象的重要手段。生物化學不但可以在生物體內研究各種生命現象，還可以在體外研究生命現象的某個過程。首先來說說生物化學的靜態部分。基礎生物化學從第一章開始到第六章完，我們學習了細胞中各種組分的結構和功能，...