蛋白質化學學習提綱及練習

2022-11-22 06:12:05 字數 4714 閱讀 7212

生物細胞內,含有數量不同的蛋白質、核酸、多醣和脂類等大分子物質。它們的主要組成元素是碳、氫、氧、氮、磷、硫,在結構上的共同之點是由一些小分子(又稱構件分子)為結構單元,通過縮合作用形成鏈狀的聚合物。蛋白質主要是由20種α-氨基酸通過肽鍵相連而成,核酸主要是由核酸經酯鍵聚合而成,多醣是單醣通過α(1→4)糖苷鍵或β(1→4)糖苷鍵組成的聚合體,脂主要由甘油和脂肪酸等結合而成。

蛋白質是細胞中最豐富的生物大分子,具有多種不同的生物功能,是生命活動的物質基礎。蛋白質的結構是複雜、多層次的。一級結構是指組成蛋白質分子的氨基酸殘基的序列。

二級結構指主鏈的構象,主要有α螺旋和β摺疊,都是由pauling等發現的(2023年)。生物大分子的構象變化意義重大,構象是因δ鍵旋轉所致。**結構包括主鏈和側鏈的構象,也是對球狀蛋白質而言的。

蛋白質的四級結構涉及多肽亞基的空間排列和它們之間相互作用,這些作用可以是共價連線(即二硫鍵)或非共價相互作用(疏水相互作用、氫鍵、離子鍵等)。在功能性蛋白質中,酶是其中最主要的一類。生物體內幾乎所有的化學反應都由特異性的酶來催化,這是生物體能進行複雜而又周密的新陳代謝的基本保證。

2023年,美國生化學家第一次從刀豆得到脲酶結晶,並證明了脲酶的蛋白質本質。以後陸續發現的二千餘種酶中,均證明酶的化學本質是蛋白質。直到2023年,發現rna也有酶活性,使酶的本質擴大化。

天然存在的核酸包括dna和rna。 dna是遺傳資訊的主要載體,它作為生物遺傳資訊複製的模板和基因轉錄的模板,是生命遺傳繁殖的物質基礎,也是個體生命活動的基礎。2023年,walson和crick提出dna雙螺旋結構模型,其理論依據是查格夫規律,實驗依據是dna纖維晶體的x射線衍射分析。

這一模型揭示了生物界遺傳性狀得以世代相傳的分子奧秘,可以認為是生物學發展的里程碑,是現代分子生物學的開始。

一切有生命的物質均含有蛋白質和核酸,它們是生命的標誌,是生命與非生命在化學組成上的分界。生物大分子結構和功能的研究給予生命科學以不可限量的活力和前景。學習這一部分,應注意各類生物大分子在結構與功能方面的共同點與不同點,分析比較,歸納總結。

例如,蛋白質、核酸和多醣在結構上存在主幹鏈的重複性,支鏈的多變性,具有螺旋式構象。對生物大分子的認識,除了要記憶20種氨基酸、5種核苷酸、常見單醣和有機酸的結構式及其固定的英文本元之外, 還要認識與理解生物大分子結構、性質及其與功能之間的關係,這是生物學基本理論的基礎。

第一章蛋白質化學

一、教學目標

1. 掌握蛋白質的概念,了解蛋白質的生物學意義。

2.掌握蛋白質的基本單位——氨基酸的種類及其結構、主要理化性質;熟悉氨基酸的元素組成和蛋白質的含氮量。了解蛋白質的分類。

3.掌握蛋白質的

一、二、三、四級結構及其重要化學鍵。熟悉蛋白質結構與功能間的關係。

4. 掌握蛋白質的重要性質(兩性解離、變性與凝固、沉澱及紫外吸收、顏色反應)。

5. 掌握蛋白質的分離和純化技術; 熟悉蛋白質分子量的測定方法。

二、生化術語

1.蛋白質(protein):是構成生物體的一類最重要的有機含氮化合物,它是由20種α-氨基酸縮合而成的具有穩定構象的生物大分子,在生物體執行著重要的生物學功能。

2.氨基酸(amino acid):是含有乙個鹼性氨基和乙個酸性羧基的有機化合物,氨基一般連線在α-碳上。氨基酸是肽和蛋白質的構件分子。

3.構型(configuration):乙個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構型的改變往往使分子的光學活性發生變化。

4.氨基酸的等電點(pi,isoelectric point):氨基酸在溶液中的帶電狀態隨溶液ph值而變化,使分子處於兼性分子狀態,在電場中不遷移(分子的淨電荷為零)的ph值。

5.茚三酮反應(ninhydrin reaction):在加熱條件下,氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色(與脯氨酸反應生成黃色)化合物的反應。

6.肽鍵(pepatide pond):乙個氨基酸的羧基與另乙個氨基酸的氨基縮合,除去一分子水形成的醯胺鍵。

7.肽(pepatide):兩個或兩個以上氨基酸通過肽鍵共價連線形成的聚合物。

8.氨基酸殘基 (amino acid reside):在肽或多肽中存在的氨基酸部分;氨基酸與氨基酸借助肽鍵相連線的過程中,氨基酸以不是乙個完整的氨基酸分子,而是脫掉了一分子水(即氨基上的乙個氫和羧基上的乙個羥基)後的結構。氨基酸殘基的平均分子量為120。

9.肽單位(peptide unit):是由參與肽鍵形成的氮原子和碳原子和它們的4個取代成分即羰基氧原子、醯胺氫原子和兩個相鄰的α-碳原子組成的乙個平面單位。

10.蛋白質的二級結構(secondary structure):在蛋白質分子中的區域性區域內多肽主鏈的摺疊和盤繞。常見的二級結構有α-螺旋和β-摺疊,是氨基酸殘基的有規則的排列。

二級結構通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持。

11.α-螺旋(alpha helix):蛋白質中常見的一種二級結構,肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀,一般都是右手螺旋結構,螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基氧與多肽鏈c端方向的第4個殘基(第n+4個)的醯胺氮形成氫鍵。

在典型的右手α-螺旋結構中,螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個氨基酸殘基,每個殘基沿著螺旋的長軸上公升0.

15nm。

12.β-摺疊(β-sheet):是蛋白質中的常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。摺疊片的構象是通過乙個肽鍵的羰基氧和位於同乙個肽鏈或相鄰肽鏈的另乙個醯胺氫之間形成的氫鍵維持的。

氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈,這些肽鏈可以是平行排列(走向都是由n到c方向);或者是反平行排列(肽鏈反向排列)。

13.β-轉角(β-turn): 也是多肽鏈中常見的二級結構,連線蛋白質分子中的二級結構(α-螺旋和β-摺疊),使肽鏈走向改變的一種非重複多肽區,一般含有2~16個氨基酸殘基。含有5個氨基酸殘基以上的轉角又常稱之環(loops)。

常見的轉角含有4個氨基酸殘基,有兩種型別。轉角i的特點是:第1個氨基酸殘基羰基氧與第4個殘基的醯胺氮之間形成氫鍵;轉角ii的第3個殘基往往是甘氨酸。

這兩種轉角中的第2個殘基大都是脯氨酸。

14.超二極結構(hypersecondary structure):也稱之基元(motif)。在蛋白質中,特別是球蛋白中,經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起,彼此相互作用,形成的有規則、在空間上能辨認的二級結構組合體。

通常有等。

15.結構域(structural region):在蛋白質**結構內的獨立摺疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。

16.構象(conformation):指乙個分子中,不改變共價鍵結構,僅單鍵周圍的原子旋轉所產生的原子的空間排布。一種構象改變為另一種構象時,不要求共價鍵的斷裂和重新形成。

構象改變不會改變分子的光學活性。

17.蛋白質**結構(protein tertiary structure): 蛋白質分子處於它的天然摺疊狀態的三維構象。**結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞、摺疊形成的。

**結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用、氫鍵范德華力和鹽鍵(靜電作用力)維持的。

18.蛋白質四級結構(quaternary structure): 多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有**結構的多肽鏈(亞基)以適當方式聚合所呈現出的三維結構。

19.亞基(subunit):是寡聚蛋白質中具有獨立的**結構而無生物活性的肽鏈,例如血紅蛋白分子中兩條α鏈和兩條β鏈。(生物大分子的確定亞結構單位亦稱亞基,例如70s細菌核蛋白體的30s小亞基或50s大亞基)。

20.疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。這些非極性分子(如一些中性氨基酸殘基,也稱之疏水殘基)在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。

21.范德華力(van der waals force):中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一種弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時,范德華引力最強。

強的范德華排斥作用可以防止原子相互靠近

22.別構效應(allosteric effect):又稱之變構效應。是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象,導致蛋白質生物活性改變的現象。

23.鐮刀型細胞貧血病(sickle-cell anemia):血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病,病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白β-亞基n端的第6個氨基酸殘基是纈氨酸,而不是正常的谷氨酸殘基。

24.肌紅蛋白(myoglobin):是由一條肽鏈和乙個血紅素輔基組成的結合蛋白,是肌肉內儲存氧的蛋白質,它的氧飽和曲線為雙曲線型。

25.血紅蛋白(hemoglobin):是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的寡聚蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織,它的氧飽和曲線為s型。

26.同源蛋白質(homologous proteins):來自不同種類生物、而序列和功能類似的蛋白質。例如血紅蛋白

27.波爾效應(bohr effect):co2濃度的增加降低細胞內的ph,引起紅細胞內血紅蛋白的氧親和力下降的現象。

28.纖維蛋白(fibrous proteins):一類主要的不溶於水的蛋白質,通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈。許多纖維蛋白結合緊密,並為單個細胞或整個生物體提供機械強度,起著保護或結構上的作用。

29.球蛋白(globular proteins):一類蛋白質,許多都溶於水,球蛋白是緊湊的、近似球形的、含有摺疊緊密的多肽鏈。典型的球蛋白含有能特異識別和結合其它化合物的凹陷或裂隙部位。

30.角蛋白(keratins):由處於α-螺旋或β-摺疊構象的平行的多肽鏈組成的不溶於水的起著保護或結構作用的蛋白質。

31.膠原(蛋白)(collagen):是動物結締組織中最豐富的一種結構蛋白,它是由原膠原蛋白分子組成,原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋(螺距0.

95nm,每一圈含有3.3個殘基)的多肽鏈右手旋轉形成的。

蛋白質練習

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